UNIDAD V

 Proteínas

Las proteínas son átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y en ocasiones azufre que están formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Su función principal es realizar la mayor parte del trabajo de la célula y ayudan en la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. (¿Qué Son Las Proteínas Y Qué Es Lo Que Hacen?: MedlinePlus Genetics, 2021)

Clasificación
Las proteínas están compuestos por 20 aminoácidos, estos aminoácidos se clasifican en dos grupos, debido a la capacidad que tiene el organismo para sintetizarlos.
  • aminoácidos no esenciales: son sintetizados por el cuerpo.
  • aminoácidos esenciales: deben ser aportados por alimentos ya que no son sintetizados por el cuerpo o no se sintetiza la cantidad necesaria.
Al unirse los aminoácidos por medio de enalces peptídicos, se obtiene la formación de cadenas de diferentes tamaños denomidanas péptidos, estos se clasifican en 3 grupos.
  • Oligopeptidos: la unión de 2 a 10 aminoácidos.
  • Polipéptidos: la unión de más de 10 aminoácidos.
  • Proteínas: la unión de más de 50 aminoácidos.

Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que se deben obtener a través de la alimentación debido a que el cuerpo no puede sintetizarlos por sí mismo o no se sintetiza la cantidad necesaria. Estos aminoácidos esenciales son 10.
  • Valina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Fenilalanina
  • Triptófano
  • Metionina
  • Lisina
  • Treonina
  • Histidina
  • Arginina

Funciones
Las proteínas tienen 7 funciones principales
  • Estructural
  • Enzimática
  • Hormonal
  • Defensa
  • Transporte
  • Reserva
  • Contracción muscular

Proteínas de AVB
El valor biológico de una proteína depende de su contenido en aminoácidos esenciales y su digestibilidad. Las proteínas de origen animal poseen una mejor digestibilidad que las de origen vegetal.

Digestión
Las proteínas deben pasar por un proceso de hidrólisis para convertirse en moléculas más simples las cuales conocemos como aminoácidos. Esta hidrólisis se lleva a cabo por enzimas proteolílitcas que se producen en el estómago, páncreas e intestino delgado.
El proceso de digestión inicia en el estómago, ahí el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno a pepsina. La pepsina transforma la proteína en polipéptido y peptonas. A medida que el contenido gástrico pasa al intestino delgado, se libera la secretina en la sangre. Esta enzima estimula al páncreas a segregar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH. 
En el duodeno y yeyuno se liberan endopeptidasas y exopeptidasas, las cuales activan enzimas proteolíticas como la tripsina, quimiotripsina y elastasa.
La superficie luminal del intestino contiene aminopeptidasas y exopeptidasas que degradan el residuo N-terminal de los oligopéptidos, y de esta reacción se obtienen aminoácidos libres y péptidos pequeños.
Luego de la digestión proteica, los aminoácidos son transportados al hígado para regular el flujo de aminoácidos que entra en la circulación sistémica. (Los Cuatro Ejer Del Consumo de Proteínas ¿Por Qué? ¿Cúanto? ¿Quién? ¿de Dónde? 1 MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA de LAS PROTEÍNAS, n.d.)

Metabolismo
Existen tres mecanismos esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
  • Transaminación: se realiza la transferencia de un grupo alfa-amino de un aminoácido y se transfiere el amino de un alfa-cetoácido por medio de la coenzima piridoxal fosfato. Cuando hay degradación la mayoría de los aminoácidos ceden su grupo amino al alfa-cetoglutarato que se convierte en glutamato y pasan al alfa-ceroácido correspondiente. (Los Cuatro Ejer Del Consumo de Proteínas ¿Por Qué? ¿Cúanto? ¿Quién? ¿de Dónde? 1 MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA de LAS PROTEÍNAS, n.d.)
  • Desaminación: el aminoácido pierde el grupo amino y pasa a ser alfa-cetoácido. Esta reacción es reversible y convierte el glutamato en alfa-catoglutamato para su degradación y actúa según las necesidades celulares. (Los Cuatro Ejer Del Consumo de Proteínas ¿Por Qué? ¿Cúanto? ¿Quién? ¿de Dónde? 1 MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA de LAS PROTEÍNAS, n.d.)
  • Descarboxilación: loa aminoácidos se descarboxilan y como resultado forman aminas. (Los Cuatro Ejer Del Consumo de Proteínas ¿Por Qué? ¿Cúanto? ¿Quién? ¿de Dónde? 1 MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA de LAS PROTEÍNAS, n.d.)

El organismo no tiene una reserva proteica por lo que cuando se tiene una ingesta excesiva, los aminoácidos se utilizan para brindar energía y producen amonio, el cuel debe eliminarse. Este se transforma en urea y es eliminado a través de la orina.

Homeostasis protéica
  • La tasa de recambio varia
  • Las proteínas que deben ser controladas, tienen tasas altas de síntesis y descomposición
  • Proteínas estructurales o plasmáticas poseen periodos de vida "largos"
  • En individuos sanos existe un balance entre síntesis y descomposición
  • La cantidad de N consumidos = N que se pierden en la orina, heces y otras rutas
Patologías
El exceso o la deficiencia de proteínas puede provocar algunas enfermedades o padecimientos a las personas, estas patologías podrían ser:

Requerimientos
Los requerimientos de proteínas son un promedio obtenido a partir de la edad de la persona.

Fuentes
Las proteínas se encuentran en alimentos de origen animal y vegetal.
  • Animal
    • Huevos
    • Pescado
    • Leche y sus derivados lácteos
    • Carne magra, pavo y pollo
  • Vegetal
    • Legumbres
    • Vegetales de hojas verdes
    • Nueces y frutos secos
    • Quínoa, algas y hongos


REVISIÓN DE LITERATURA

LA LEUCINA EN EL DESEMPEÑO DEPORTIVO: EJERCICIOS AERÓBICOS Y ANAERÓBICOS

Yudi Alexandra González Álvarez & Yubisay Noiraly Mejías Peña 

La leucina (Leu) es un aminoácido esencial y cumple una función clave en la síntesis de proteínas, siendo usada principalmente por el hígado, el tejido adiposo y el tejido muscular; desempeña un papel importante en la actividad física de los deportistas, la degradación del tejido muscular provocada por el envejecimiento natural y el anabolismo muscular.

Dado que el organismo no sintetiza este aminoácido de forma natural, el aporte de la cantidad necesaria para el normal funcionamiento del mismo depende en gran medida de la alimentación y los suplementos nutricionales.

La leucina mejora ligeramente el rendimiento deportivo, pero, ayuda a la recuperación después de un ejercicio intenso con daño muscular, lo que posiblemente limita su eficacia como ayuda ergogénica y, por lo tanto, su uso principal radica en el tratamiento de la diabetes tipo 2 y sarcopenia.

No tiene efectos adversos en su uso, pero la dosis máxima es de 550mg/kg por día, principalmente como medida preventiva, ya que no se han realizado estudios a largo plazo sobre la exposición a altas concentraciones de la misma.

Dentro del desarrollo del análisis realizado, se trataron las diferencias en la síntesis muscular de ejercicios aeróbicos y anaeróbicos, el impacto en el rendimiento muscular, los límites metabólicos de la leucina y los efectos adversos de una ingesta elevada de ésta.

La leucina, junto con la valina y la isoleucina (aminoácidos de cadena ramificada) componen la tercera parte de los músculos esqueléticos del cuerpo y ayudan en la síntesis de proteínas.

Las fibras musculares generalmente se clasifican en contracción lenta I (oxidativa lenta), contracción rápida IIA (glicolítica oxidativa rápida) y contracción rápida IIX (glicolítica rápida) (Wilson, 2002).

Los resultados del estudio mostraron que la manipulación cuidadosa de las variables del ejercicio puede realizar cambios temporales en la fibra de contracción rápida a fibra de contracción lenta y viceversa. También mostró que ocurren daños musculares debido al ejercicio intenso creando así una síntesis muscular, por lo que la leucina tiene un mayor beneficio durante la práctica de ejercicios anaeróbicos.

En relación a los ejercicios aeróbicos, la leucina puede mejorar el consumo de oxígeno pico (pico VO2) y el umbral ventilatorio (VT), disminuyendo así la degradación de proteínas y creando  un incremento en la resistencia del deportista.

Con respecto a los límites metabólicos de la leucina, se encontró una convergencia en el límite metabólico de oxidación de la leucina que se encontraba entre 550 y 700mg/kg diarios.

Los efectos nocivos de un consumo elevado de leucina muestran que hay una relación entre la leucina y el desarrollo de diabetes tipo 2, por lo que se recomendó tener una atención especial en el control de la ingesta paralela de carbohidratos y proteínas (tomando en cuenta todas estas y no sólo la leucina).

LA LEUCINA EN EL DESEMPEÑO DEPORTIVO: EJERCICIOS AERÓBICOS Y ANAERÓBICOS (edu.co) 

González Álvarez, Y. A., & Mejías Peña, Y. N. (2017). LA LEUCINA EN EL DESEMPEÑO DEPORTIVO: EJERCICIOS AERÓBICOS Y ANAERÓBICOS. Revista digital: Actividad Física y Deporte. 3(2): 34-47




Referencias

¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen?: MedlinePlus Genetics. (2021). Medlineplus.gov. https://medlineplus.gov/spanish/genetica/entender/comofuncionangenes/proteina/‌

Alto nivel de proteínas presentes en la sangre Causes. (2020). Mayo Clinic. https://www.mayoclinic.org/es-es/symptoms/high-blood-protein/basics/causes/sym-20050599‌

¿Qué son las proteínas y cuál es su función en el cuerpo? (2019). Eufic.org. https://www.eufic.org/es/que-contienen-los-alimentos/articulo/que-son-las-proteinas-y-cual-es-su-funcion-en-el-cuerpo

Los cuatro ejes del consumo de proteínas ¿Por qué? ¿Cuánto? ¿Quién? ¿De dónde? 1 MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA DE LAS PROTEINAS. (n.d.). https://cursos.gan-bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_72391605775777.pdf

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